Cloud point extraction of proteins and characterisation by liquid chromatography and mass spectrometry

Ria Fritz

doi:10.18453/rosdok_id00001361

Fritz, Ria

Cloud point extraction of proteins and characterisation by liquid chromatography and mass spectrometry

Rostock : Universität , 2014

https://doi.org/10.18453/rosdok_id00001361

http://purl.uni-rostock.de/rosdok/id00001361

Abstract:

Using the non-ionic detergent Triton X-114, hydrophobic proteins and possible Alzheimer's disease related amyloid beta 42 oligomer species were extracted from mouse brain tissue. Extracted proteins were identified following SDS PAGE by LC-MS/MS data analysis and characterised based on the relation of grand average hydropathicity index (GRAVY) to extraction phase, cellular location and function. A SEC-MS method was developed with the prospective aim of providing simultaneous detection of multiple oligomeric Abeta 42 species using characteristic charge state distributions.

Dissertation Open Access

Einrichtung :

Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät

Gutachter :

Kragl, Udo (Prof. Dr.)

Zimmermann, Ralf (Prof. Dr.)

Jahr der Abgabe:

2013

Jahr der Verteidigung:

2014

Sprache(n) :

Englisch

übersetzter Titel :

Trübpunkt Extraktion von Proteinen und Charakterisierung mittels Flüssigchromatographie und Massenspektrometrie

übersetzte Zusammenfassung :

Mit Hilfe des nicht-ionischen Tensids Triton X-114 wurden hydrophobe Proteine und vermutete in der Alzheimer Krankheit implizierte Amyloid beta 42 Oligomere aus Maushirngewebe extrahiert. Extrahierte Proteine wurden im Anschluss an SDS PAGE durch LC-MS/MS Datenanalyse identifiziert und an Hand der Relation des grand average hydropathicity index (GRAVY) zu Extraktionsphase, Lokalisation in der Zelle und Funktion charakterisiert. Eine SEC-MS-Methode wurde mit dem Ziel entwickelt, eine simultane Detektion von Abeta 42 Oligomeren basierend auf charakteristischen Ladungsverteilungen zu ermöglichen.

Schlagworte:

protein hydrophobicity, amyloid beta, size exclusion chromatography-mass spectrometry, Proteinhydrophobizität, amyloid beta, Größenausschlusschromatografie-Massenspektrometrie

DDC Klassifikation :

540 Chemie

URN :

urn:nbn:de:gbv:28-diss2014-0113-4

Persistente URL:

http://purl.uni-rostock.de/rosdok/id00001361

erstellt am:

2014-07-31

zuletzt geändert am:

2018-06-30