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Die Daten zeigen, dass STAT5a zytokinabhängig durch das Protein SUMO1 modifiziert wird. Durch gezielte Mutagenese wurden die Lysinreste 86, 384 und 516 als Zielstrukturen identifiziert. Funktionelle Untersuchungen beweisen einen negativ regulatorischen Einfluss der SUMOlierung auf die Aktivitäten des Transkriptionsfaktors. 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        rosdok/id00000905671760238MODS updated during RosDok migration in June 2021DissertationHochschulschrift1016856997MarcusWeimer1980-VerfasserInautSUMOlierung von STAT5a in hämatopoetischen ZellendeProf. Dr. med. habil.RobertJasterAkademischeR BetreuerIndgsPD Dr. med. habil.MichaelSteinerAkademischeR BetreuerIndgsPD Dr. rer. nat. habil.ThomasBittorfAkademischeR BetreuerIndgs1029510660Universität RostockUniversitätsmedizinGrad-verleihende Institutiondgg10.18453/rosdok_id00000905http://purl.uni-rostock.de/rosdok/id00000905urn:nbn:de:gbv:28-diss2011-0136-7570 Biowissenschaften, BiologieUniversitätsmedizinfrei zugänglich (Open Access)Lizenz Metadaten: CC0Nutzungsrechte erteiltalle Rechte vorbehaltenUniversität RostockRostock2010monographic20112010Universitätsbibliothek RostockRostock20112011In der vorliegenden Arbeit wird die posttranslationale Modifikation des Transkriptionsfaktors STAT5a in hämatopoetischen Zellen analysiert. Die Daten zeigen, dass STAT5a zytokinabhängig durch das Protein SUMO1 modifiziert wird. Durch gezielte Mutagenese wurden die Lysinreste 86, 384 und 516 als Zielstrukturen identifiziert. Funktionelle Untersuchungen beweisen einen negativ regulatorischen Einfluss der SUMOlierung auf die Aktivitäten des Transkriptionsfaktors. Eine Expressionsanalyse der am System der SUMOlierung beteiligten Proteine spricht für eine überwiegend konstitutive Expression.posttranslationale ModifikationTranskriptionsfaktorZytokineSignaltransferUniversitätsbibliothek Rostockhttp://purl.uni-rostock.de/rosdok/id00000905
      
    
  
  
    
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