mycoreobjectrosdok_disshab_0000001182rosdok_disshab_0000001182rosdokdisshabrosdok_derivate_00000149072023-08-08T10:05:00.795Z2014-07-31T10:58:24.439ZadministratoreditorDpublished1rosdok_derivate_0000014907truetruederivate_types:fulltextVolltextfulltextwf_edit_epub wf_register_epubstate:publishedstate:publishedveröffentlichtpublishedrosdok/id00001361793167361MODS updated during RosDok migration in June 2021DissertationHochschulschrift1054019487RiaFritz1984-VerfasserInautCloud point extraction of proteins and characterisation by liquid chromatography and mass spectrometryTrübpunkt Extraktion von Proteinen und Charakterisierung mittels Flüssigchromatographie und Massenspektrometrieen131893351Prof. Dr.UdoKraglUniversität Rostock, Institut für ChemieAkademischeR BetreuerIndgs143922025Prof. Dr.RalfZimmermannUniversität Rostock, Institut für ChemieAkademischeR BetreuerIndgs2147083-2Universität RostockMathematisch-Naturwissenschaftliche FakultätGrad-verleihende Institutiondgg10.18453/rosdok_id00001361http://purl.uni-rostock.de/rosdok/id00001361urn:nbn:de:gbv:28-diss2014-0113-4540 ChemieMathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultätfrei zugänglich (Open Access)Lizenz Metadaten: CC0Nutzungsrechte erteiltalle Rechte vorbehaltenUniversität RostockRostock2014monographic20142014Universitätsbibliothek RostockRostock20142014Using the non-ionic detergent Triton X-114, hydrophobic proteins and possible Alzheimer's disease related amyloid beta 42 oligomer species were extracted from mouse brain tissue. Extracted proteins were identified following SDS PAGE by LC-MS/MS data analysis and characterised based on the relation of grand average hydropathicity index (GRAVY) to extraction phase, cellular location and function. A SEC-MS method was developed with the prospective aim of providing simultaneous detection of multiple oligomeric Abeta 42 species using characteristic charge state distributions.Mit Hilfe des nicht-ionischen Tensids Triton X-114 wurden hydrophobe Proteine und vermutete in der Alzheimer Krankheit implizierte Amyloid beta 42 Oligomere aus Maushirngewebe extrahiert. Extrahierte Proteine wurden im Anschluss an SDS PAGE durch LC-MS/MS Datenanalyse identifiziert und an Hand der Relation des grand average hydropathicity index (GRAVY) zu Extraktionsphase, Lokalisation in der Zelle und Funktion charakterisiert. Eine SEC-MS-Methode wurde mit dem Ziel entwickelt, eine simultane Detektion von Abeta 42 Oligomeren basierend auf charakteristischen Ladungsverteilungen zu ermöglichen.protein hydrophobicityamyloid betasize exclusion chromatography-mass spectrometryProteinhydrophobizitätamyloid betaGrößenausschlusschromatografie-MassenspektrometrieUniversitätsbibliothek Rostockhttp://purl.uni-rostock.de/rosdok/id00001361doctype:epubdoctype:epubDokumenttypDocument typedoctype:epub.dissertationdoctype:epub.dissertationDissertationdoctoral thesisdiniPublType:doctoralThesis diniPublType2022:PhDThesis XMetaDissPlusThesisLevel:thesis.doctoralinfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisdocumentnatureOfContent:ppn_105825778natureOfContent:ppn_105825778HochschulschriftdiniPublType2022:DoctoralThesisdiniPublType2022:DoctoralThesisDissertation oder HabilitationDoctoral thesisDRIVERdiniPublType2022:PhDThesisdiniPublType2022:PhDThesisDissertationPhD thesisKDSF (Pu34)XMetaDissPlusThesisLevel:thesis.doctoralXMetaDissPlusThesisLevel:thesis.doctoralDoktorarbeitdoctoral thesisrfc5646:enrfc5646:enEnglischEnglishengengSDNB:540SDNB:540540 Chemie540 Chemistry & allied sciencesinstitution:unirostockinstitution:unirostockUniversität RostockUniversity of RostockUniversität RostockUniversität RostockUni.Rostockhttp://d-nb.info/gnd/38329-6institution:unirostock.mnfinstitution:unirostock.mnfMathematisch-Naturwissenschaftliche FakultätFaculty of Mathematics and Natural SciencesUniversität Rostock. Mathematisch-Naturwissenschaftliche FakultätMathematisch-Natur-<br />wissenschaftliche FakultätUni.Rostock.Fakultaet.MNFhttp://d-nb.info/gnd/2147083-2accesscondition:openaccessaccesscondition:openaccessfrei zugänglich (Open Access)open accesshttp://purl.org/coar/access_right/c_abf2OAfreeinfo:eu-repo/semantics/openAccess[DE-28]Open Access$gControlled Vocabulary for Access Rights$uhttp://purl.org/coar/access_right/c_abf2licenseinfo:metadatalicenseinfo:metadataLizenzen für Metadatenlicenseinfo:metadata.cc0licenseinfo:metadata.cc0Lizenz Metadaten: CC0license metadata: CC0/creativecommons/p/zero/1.0/88x31.pnghttps://creativecommons.org/publicdomain/zero/1.0/licenseinfo:depositlicenseinfo:depositVeröffentlichungsgenehmigungpermission to storelicenseinfo:deposit.rightsgrantedlicenseinfo:deposit.rightsgrantedNutzungsrechte erteiltrights grantedlicenseinfo:worklicenseinfo:workWerkworklicenseinfo:work.rightsreservedlicenseinfo:work.rightsreservedalle Rechte vorbehaltenall rights reserved/creativecommons/r/reserved/0.9/88x31.png[DE-28]Urheberrechtsschutz 1.0$gRights Statements$uhttp://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/http://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/http://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/Cloud point extraction of proteins and characterisation by liquid chromatography and mass spectrometryTrübpunkt Extraktion von Proteinen und Charakterisierung mittels Flüssigchromatographie und MassenspektrometrieCloud point extraction of proteins and characterisation by liquid chromatography and mass spectrometrygnd:1054019487gnd:131893351gnd:143922025gnd:2147083-2gnd:1054019487gnd:131893351gnd:143922025gnd:2147083-2rosdok_disshab_0000001182-d859971e39gnd:1054019487Ria FritzRia Fritzrosdok_disshab_0000001182-d859971e62gnd:131893351Prof. Dr. Udo KraglProf. Dr. Udo Kraglrosdok_disshab_0000001182-d859971e77gnd:143922025Prof. Dr. Ralf ZimmermannProf. Dr. Ralf Zimmermannrosdok_disshab_0000001182-d859971e93gnd:2147083-2Universität Rostock Mathematisch-Naturwissenschaftliche FakultätUniversität Rostock Mathematisch-Naturwissenschaftliche FakultätRia FritzProf. Dr. Udo KraglProf. Dr. Ralf ZimmermannUniversität Rostock Mathematisch-Naturwissenschaftliche FakultätRia FritzProf. Dr. Udo KraglProf. Dr. Ralf ZimmermannUniversität Rostock Mathematisch-Naturwissenschaftliche FakultätRia FritzRostockUniversität Rostockepub.dissertation10.18453/rosdok_id00001361http://purl.uni-rostock.de/rosdok/id00001361urn:nbn:de:gbv:28-diss2014-0113-4protein hydrophobicityamyloid betasize exclusion chromatography-mass spectrometryProteinhydrophobizitätamyloid betaGrößenausschlusschromatografie-MassenspektrometrieUsing the non-ionic detergent Triton X-114, hydrophobic proteins and possible Alzheimer's disease related amyloid beta 42 oligomer species were extracted from mouse brain tissue. Extracted proteins were identified following SDS PAGE by LC-MS/MS data analysis and characterised based on the relation of grand average hydropathicity index (GRAVY) to extraction phase, cellular location and function. A SEC-MS method was developed with the prospective aim of providing simultaneous detection of multiple oligomeric Abeta 42 species using characteristic charge state distributions.Mit Hilfe des nicht-ionischen Tensids Triton X-114 wurden hydrophobe Proteine und vermutete in der Alzheimer Krankheit implizierte Amyloid beta 42 Oligomere aus Maushirngewebe extrahiert. Extrahierte Proteine wurden im Anschluss an SDS PAGE durch LC-MS/MS Datenanalyse identifiziert und an Hand der Relation des grand average hydropathicity index (GRAVY) zu Extraktionsphase, Lokalisation in der Zelle und Funktion charakterisiert. Eine SEC-MS-Methode wurde mit dem Ziel entwickelt, eine simultane Detektion von Abeta 42 Oligomeren basierend auf charakteristischen Ladungsverteilungen zu ermöglichen.20142014epub.dissertation1 Dissertation_Fritz_2014.pdf 4958663 0b95109e6306274e89f4397b21c5e053 rosdok/id00001361793167361MODS updated during RosDok migration in June 2021DissertationHochschulschrift1054019487RiaFritz1984-VerfasserInautCloud point extraction of proteins and characterisation by liquid chromatography and mass spectrometryTrübpunkt Extraktion von Proteinen und Charakterisierung mittels Flüssigchromatographie und Massenspektrometrieen131893351Prof. Dr.UdoKraglUniversität Rostock, Institut für ChemieAkademischeR BetreuerIndgs143922025Prof. Dr.RalfZimmermannUniversität Rostock, Institut für ChemieAkademischeR BetreuerIndgs2147083-2Universität RostockMathematisch-Naturwissenschaftliche FakultätGrad-verleihende Institutiondgg10.18453/rosdok_id00001361http://purl.uni-rostock.de/rosdok/id00001361urn:nbn:de:gbv:28-diss2014-0113-4540 ChemieMathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultätfrei zugänglich (Open Access)Lizenz Metadaten: CC0Nutzungsrechte erteiltalle Rechte vorbehaltenUniversität RostockRostock2014monographic20142014Universitätsbibliothek RostockRostock20142014Using the non-ionic detergent Triton X-114, hydrophobic proteins and possible Alzheimer's disease related amyloid beta 42 oligomer species were extracted from mouse brain tissue. Extracted proteins were identified following SDS PAGE by LC-MS/MS data analysis and characterised based on the relation of grand average hydropathicity index (GRAVY) to extraction phase, cellular location and function. A SEC-MS method was developed with the prospective aim of providing simultaneous detection of multiple oligomeric Abeta 42 species using characteristic charge state distributions.Mit Hilfe des nicht-ionischen Tensids Triton X-114 wurden hydrophobe Proteine und vermutete in der Alzheimer Krankheit implizierte Amyloid beta 42 Oligomere aus Maushirngewebe extrahiert. Extrahierte Proteine wurden im Anschluss an SDS PAGE durch LC-MS/MS Datenanalyse identifiziert und an Hand der Relation des grand average hydropathicity index (GRAVY) zu Extraktionsphase, Lokalisation in der Zelle und Funktion charakterisiert. Eine SEC-MS-Methode wurde mit dem Ziel entwickelt, eine simultane Detektion von Abeta 42 Oligomeren basierend auf charakteristischen Ladungsverteilungen zu ermöglichen.protein hydrophobicityamyloid betasize exclusion chromatography-mass spectrometryProteinhydrophobizitätamyloid betaGrößenausschlusschromatografie-MassenspektrometrieUniversitätsbibliothek Rostockhttp://purl.uni-rostock.de/rosdok/id00001361 2014-07-31T10:58:24.439Z 2023-08-08T10:05:00.795Z 2023-08-18T10:05:00.801Z editorD {"identifier":"rosdok/id00001361","type":"local_id","additional":"","service":"MCRLocalID","created":"2018-06-30T13:09:51.438Z"} {"identifier":"http://purl.uni-rostock.de/rosdok/id00001361","type":"purl","additional":"","service":"RosDokPURL","created":"2018-06-30T13:09:51.631Z","registered":"2018-06-30T13:09:51.631Z"} {"identifier":"10.18453/rosdok_id00001361","type":"doi","additional":"","service":"RosDokDOI","created":"2018-06-30T13:09:52.972Z","registered":"2018-06-30T13:09:52.972Z"} {"identifier":"urn:nbn:de:gbv:28-diss2014-0113-4","type":"dnbUrn","additional":"","service":"RosDokURN","created":"2018-06-30T13:09:51.444Z","registered":"2014-08-21T02:21:12.637Z"} administratorfulltextfile/rosdok_disshab_0000001182/rosdok_derivate_0000014907/Dissertation_Fritz_2014.pdfCloud point extraction of proteins and characterisation by liquid chromatography and mass spectrometryTrübpunkt Extraktion von Proteinen und Charakterisierung mittels Flüssigchromatographie und MassenspektrometrieCloud point extraction of proteins and characterisation by liquid chromatography and mass spectrometrygnd:1054019487gnd:131893351gnd:143922025gnd:2147083-2gnd:1054019487gnd:131893351gnd:143922025gnd:2147083-2rosdok_disshab_0000001182-d859971e39gnd:1054019487Ria FritzRia Fritzrosdok_disshab_0000001182-d859971e62gnd:131893351Prof. Dr. Udo KraglProf. Dr. Udo Kraglrosdok_disshab_0000001182-d859971e77gnd:143922025Prof. Dr. Ralf ZimmermannProf. Dr. Ralf Zimmermannrosdok_disshab_0000001182-d859971e93gnd:2147083-2Universität Rostock Mathematisch-Naturwissenschaftliche FakultätUniversität Rostock Mathematisch-Naturwissenschaftliche FakultätRia FritzProf. Dr. Udo KraglProf. Dr. Ralf ZimmermannUniversität Rostock Mathematisch-Naturwissenschaftliche FakultätRia FritzProf. Dr. Udo KraglProf. Dr. Ralf ZimmermannUniversität Rostock Mathematisch-Naturwissenschaftliche FakultätRia FritzRostockUniversität Rostockepub.dissertation10.18453/rosdok_id00001361http://purl.uni-rostock.de/rosdok/id00001361urn:nbn:de:gbv:28-diss2014-0113-4protein hydrophobicityamyloid betasize exclusion chromatography-mass spectrometryProteinhydrophobizitätamyloid betaGrößenausschlusschromatografie-MassenspektrometrieUsing the non-ionic detergent Triton X-114, hydrophobic proteins and possible Alzheimer's disease related amyloid beta 42 oligomer species were extracted from mouse brain tissue. 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