10.18453/rosdok_id00001382 Rohrbeck, Diana Diana Rohrbeck http://d-nb.info/gnd/13232329X Universität Rostock 2014 570 Life science 2014 de http://purl.uni-rostock.de/rosdok/id00001382 urn:nbn:de:gbv:28-diss2014-0134-1 Innerhalb der floralen Hoya carnosa S-Adenosyl-L-Methionin Salizylsäure-Carboxyl-Methyltransferasen wurde die Bedeutung einzelner Aminosäuren des aktiven Zentrums untersucht. Ein besonderes Augenmerk lag dabei auf der Substratspezifität und der Größe des Substratspektrums. Von primärer Bedeutung für die Unterscheidung der Hauptsubstrate Salizyl- und Benzoesäure waren ein Methionin bzw. Histidin an der Position 156 im Enzym. Die M156H-Mutante zeigte Eigenschaften einer Benzoesäure/Salizylsäure-MT, wobei erst die zusätzliche L216M-Mutation zur bevorzugten Umsetzung von Benzoesäure führte.