mycoreobjectrosdok_disshab_0000002903rosdok_disshab_0000002903rosdokdisshabrosdok_derivate_00002043242023-08-08T10:15:06.245Z2023-02-09T10:34:49.952ZadministratoreditorMSpublished1rosdok_derivate_0000204324truetruederivate_types:fulltextVolltextfulltextwf_edit_epub wf_register_epubstate:publishedstate:publishedveröffentlichtpublishedrosdok/id000041471833803752Oau2023-02-092023-08-05T19:22:09ZrdaConverted from PICA to MODS using Pica2Mods XSLT Transformer 2.7 [SCM: "0c0e7a3c226a4a0cbcbec39b493c3c5257339ab8" "v2.7" "2023-08-04T00:00:00+0200"] with mode 'DEFAULT'.DissertationHochschulschriftDevelopment and application of affinity-mass spectrometry to identify protein-carbohydrate interactionsAffinity mass spectrometry using selective and pressure-enhanced proteolytic excision and extraction combined with MALDI and ESI-MS has been applied to the identification of epitope binding sites of GalNac and blood group oligosaccharides in lectins. The epitope peptides identified comprise all essential amino acids involved in carbohydrate recognition, in complete agreement with available X-ray structures. Coupling of a specific peptide glycoprobe to the gold surface of a biosensor chip was successfully employed for identification of carbohydrate epitopes and affinity measurements.Die druckunterstützte proteolytische Exzision, kombiniert mit MALDI und ESI-MS, wurde zur Identifizierung der Epitop-Bindungsstellen von GalNac und Blutgruppen-Oligosacchariden in Lektinen eingesetzt. Die identifizierten Epitoppeptide umfassen alle wesentlichen Aminosäuren, die an der Kohlenhydraterkennung beteiligt sind, und stimmen vollständig mit den verfügbaren Röntgenstrukturen überein. Die Kopplung einer spezifischen Peptid-Glykoprobe an die Goldoberfläche eines Biosensorchips wurde erfolgreich für die Identifizierung von Kohlenhydrat-Epitopen und Affinitätsmessungen eingesetzt.YannickBaschung1988 -VerfasserInaut12805334630000-0003-2717-7706MichaelGlocker1960 -AkademischeR BetreuerIndgs10140521650000-0001-9190-482XMichaelPryzbylskiAkademischeR BetreuerIndgsSteinbeis Center for Biopolymer Analysis and Biomedical Mass SpectrometryChristopherGernerAkademischeR BetreuerIndgsUniversität Wien38329-6Universität Rostock1419 -Grad-verleihende Institutiondgg1029510660Universitätsmedizin RostockGrad-verleihende Institutiondgghttp://purl.uni-rostock.de/rosdok/id00004147urn:nbn:de:gbv:28-rosdok_id00004147-310.18453/rosdok_id00004147540 Chemie610 Medizin, GesundheitUniversitätsmedizinalle Rechte vorbehaltenNutzungsrechte erteiltLizenz Metadaten: CC0frei zugänglich (Open Access)ende2022Universität RostockRostockmonographic202220222023Universitätsbibliothek RostockRostock2023Universitätsbibliothek Rostockhttp://purl.uni-rostock.de/rosdok/id00004147Michael O. Glocker (Universitätsmedizin Rostock) ; Michael Pryzbylski (Steinbeis Center for Biopolymer Analysis and Biomedical Mass Spectrometry) ; Christopher Gerner (Universität Wien)[{"name":"Glocker, Michael O.","affil":"Universitätsmedizin Rostock"},{"name":"Pryzbylski, Michael","affil":"Steinbeis Center for Biopolymer Analysis and Biomedical Mass Spectrometry"},{"name":"Gerner, Christopher","affil":"Universität Wien"}]vorgelegt von Yannick BaschungGlocker, Michael O.Universitätsmedizin RostockPryzbylski, MichaelSteinbeis Center for Biopolymer Analysis and Biomedical Mass SpectrometryGerner, ChristopherUniversität Wiendoctype:epubdoctype:epubDokumenttypDocument typedoctype:epub.dissertationdoctype:epub.dissertationDissertationdoctoral thesisdiniPublType:doctoralThesis diniPublType2022:PhDThesis XMetaDissPlusThesisLevel:thesis.doctoralinfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisdocumentnatureOfContent:ppn_105825778natureOfContent:ppn_105825778HochschulschriftdiniPublType2022:DoctoralThesisdiniPublType2022:DoctoralThesisDissertation oder HabilitationDoctoral thesisDRIVERdiniPublType2022:PhDThesisdiniPublType2022:PhDThesisDissertationPhD thesisKDSF (Pu34)XMetaDissPlusThesisLevel:thesis.doctoralXMetaDissPlusThesisLevel:thesis.doctoralDoktorarbeitdoctoral thesisSDNB:540SDNB:540540 Chemie540 Chemistry & allied sciencesSDNB:610SDNB:610610 Medizin, Gesundheit610 Medical sciences Medicineinstitution:unirostockinstitution:unirostockUniversität RostockUniversity of RostockUniversität RostockUniversität RostockUni.Rostockhttp://d-nb.info/gnd/38329-6institution:unirostock.umrinstitution:unirostock.umrUniversitätsmedizinUniversity MedicineUniversität Rostock. UniversitätsmedizinUniversitätsmedizinUni.Rostock.Fakultaet.MEDhttp://d-nb.info/gnd/1029510660licenseinfo:worklicenseinfo:workWerkworklicenseinfo:work.rightsreservedlicenseinfo:work.rightsreservedalle Rechte vorbehaltenall rights reserved/creativecommons/r/reserved/0.9/88x31.png[DE-28]Urheberrechtsschutz 1.0$gRights Statements$uhttp://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/http://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/http://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/licenseinfo:depositlicenseinfo:depositVeröffentlichungsgenehmigungpermission to storelicenseinfo:deposit.rightsgrantedlicenseinfo:deposit.rightsgrantedNutzungsrechte erteiltrights grantedlicenseinfo:metadatalicenseinfo:metadataLizenzen für Metadatenlicenseinfo:metadata.cc0licenseinfo:metadata.cc0Lizenz Metadaten: CC0license metadata: CC0/creativecommons/p/zero/1.0/88x31.pnghttps://creativecommons.org/publicdomain/zero/1.0/accesscondition:openaccessaccesscondition:openaccessfrei zugänglich (Open Access)open accesshttp://purl.org/coar/access_right/c_abf2OAfreeinfo:eu-repo/semantics/openAccess[DE-28]Open Access$gControlled Vocabulary for Access Rights$uhttp://purl.org/coar/access_right/c_abf2rfc5646:enrfc5646:enEnglischEnglishengengrfc5646:derfc5646:deDeutschGermangerdeuDevelopment and application of affinity-mass spectrometry to identify protein-carbohydrate interactionsDevelopment and application of affinity-mass spectrometry to identify protein-carbohydrate interactionsgnd:1280533463orcid:0000-0003-2717-7706gnd:1014052165orcid:0000-0001-9190-482Xgnd:38329-6gnd:1029510660gnd:1280533463orcid:0000-0003-2717-7706gnd:1014052165orcid:0000-0001-9190-482Xgnd:38329-6gnd:1029510660rosdok_disshab_0000002903-d573179e54gnd:1280533463orcid:0000-0003-2717-7706Yannick BaschungYannick Baschungrosdok_disshab_0000002903-d573179e70gnd:1014052165orcid:0000-0001-9190-482XMichael GlockerMichael Glockerrosdok_disshab_0000002903-d573179e86Michael PryzbylskiMichael Pryzbylskirosdok_disshab_0000002903-d573179e98Christopher GernerChristopher Gernerrosdok_disshab_0000002903-d573179e109gnd:38329-6Universität RostockUniversität Rostockrosdok_disshab_0000002903-d573179e120gnd:1029510660Universitätsmedizin RostockUniversitätsmedizin RostockYannick BaschungMichael GlockerMichael PryzbylskiChristopher GernerUniversität RostockUniversitätsmedizin RostockYannick BaschungMichael GlockerMichael PryzbylskiChristopher GernerUniversität RostockUniversitätsmedizin RostockYannick BaschungRostockUniversität Rostockepub.dissertationhttp://purl.uni-rostock.de/rosdok/id00004147urn:nbn:de:gbv:28-rosdok_id00004147-310.18453/rosdok_id00004147Affinity mass spectrometry using selective and pressure-enhanced proteolytic excision and extraction combined with MALDI and ESI-MS has been applied to the identification of epitope binding sites of GalNac and blood group oligosaccharides in lectins. The epitope peptides identified comprise all essential amino acids involved in carbohydrate recognition, in complete agreement with available X-ray structures. Coupling of a specific peptide glycoprobe to the gold surface of a biosensor chip was successfully employed for identification of carbohydrate epitopes and affinity measurements.Die druckunterstützte proteolytische Exzision, kombiniert mit MALDI und ESI-MS, wurde zur Identifizierung der Epitop-Bindungsstellen von GalNac und Blutgruppen-Oligosacchariden in Lektinen eingesetzt. Die identifizierten Epitoppeptide umfassen alle wesentlichen Aminosäuren, die an der Kohlenhydraterkennung beteiligt sind, und stimmen vollständig mit den verfügbaren Röntgenstrukturen überein. Die Kopplung einer spezifischen Peptid-Glykoprobe an die Goldoberfläche eines Biosensorchips wurde erfolgreich für die Identifizierung von Kohlenhydrat-Epitopen und Affinitätsmessungen eingesetzt.20222022Michael O. Glocker (Universitätsmedizin Rostock) ; Michael Pryzbylski (Steinbeis Center for Biopolymer Analysis and Biomedical Mass Spectrometry) ; Christopher Gerner (Universität Wien)[{"name":"Glocker, Michael O.","affil":"Universitätsmedizin Rostock"},{"name":"Pryzbylski, Michael","affil":"Steinbeis Center for Biopolymer Analysis and Biomedical Mass Spectrometry"},{"name":"Gerner, Christopher","affil":"Universität Wien"}]vorgelegt von Yannick Baschungepub.dissertation1 Baschung_Dissertation_2023.pdf 4724375 0883973ea1314eec6b2a616f3d136ce1 rosdok/id000041471833803752Oau2023-02-092023-08-05T19:22:09ZrdaConverted from PICA to MODS using Pica2Mods XSLT Transformer 2.7 [SCM: "0c0e7a3c226a4a0cbcbec39b493c3c5257339ab8" "v2.7" "2023-08-04T00:00:00+0200"] with mode 'DEFAULT'.DissertationHochschulschriftDevelopment and application of affinity-mass spectrometry to identify protein-carbohydrate interactionsAffinity mass spectrometry using selective and pressure-enhanced proteolytic excision and extraction combined with MALDI and ESI-MS has been applied to the identification of epitope binding sites of GalNac and blood group oligosaccharides in lectins. The epitope peptides identified comprise all essential amino acids involved in carbohydrate recognition, in complete agreement with available X-ray structures. Coupling of a specific peptide glycoprobe to the gold surface of a biosensor chip was successfully employed for identification of carbohydrate epitopes and affinity measurements.Die druckunterstützte proteolytische Exzision, kombiniert mit MALDI und ESI-MS, wurde zur Identifizierung der Epitop-Bindungsstellen von GalNac und Blutgruppen-Oligosacchariden in Lektinen eingesetzt. Die identifizierten Epitoppeptide umfassen alle wesentlichen Aminosäuren, die an der Kohlenhydraterkennung beteiligt sind, und stimmen vollständig mit den verfügbaren Röntgenstrukturen überein. Die Kopplung einer spezifischen Peptid-Glykoprobe an die Goldoberfläche eines Biosensorchips wurde erfolgreich für die Identifizierung von Kohlenhydrat-Epitopen und Affinitätsmessungen eingesetzt.YannickBaschung1988 -VerfasserInaut12805334630000-0003-2717-7706MichaelGlocker1960 -AkademischeR BetreuerIndgs10140521650000-0001-9190-482XMichaelPryzbylskiAkademischeR BetreuerIndgsSteinbeis Center for Biopolymer Analysis and Biomedical Mass SpectrometryChristopherGernerAkademischeR BetreuerIndgsUniversität Wien38329-6Universität Rostock1419 -Grad-verleihende Institutiondgg1029510660Universitätsmedizin RostockGrad-verleihende Institutiondgghttp://purl.uni-rostock.de/rosdok/id00004147urn:nbn:de:gbv:28-rosdok_id00004147-310.18453/rosdok_id00004147540 Chemie610 Medizin, GesundheitUniversitätsmedizinalle Rechte vorbehaltenNutzungsrechte erteiltLizenz Metadaten: CC0frei zugänglich (Open Access)ende2022Universität RostockRostockmonographic202220222023Universitätsbibliothek RostockRostock2023Universitätsbibliothek Rostockhttp://purl.uni-rostock.de/rosdok/id00004147Michael O. Glocker (Universitätsmedizin Rostock) ; Michael Pryzbylski (Steinbeis Center for Biopolymer Analysis and Biomedical Mass Spectrometry) ; Christopher Gerner (Universität Wien)[{"name":"Glocker, Michael O.","affil":"Universitätsmedizin Rostock"},{"name":"Pryzbylski, Michael","affil":"Steinbeis Center for Biopolymer Analysis and Biomedical Mass Spectrometry"},{"name":"Gerner, Christopher","affil":"Universität Wien"}]vorgelegt von Yannick Baschung Glocker, Michael O. Universitätsmedizin Rostock Pryzbylski, Michael Steinbeis Center for Biopolymer Analysis and Biomedical Mass Spectrometry Gerner, Christopher Universität Wien 2023-02-09T10:34:49.952Z 2023-08-08T10:15:06.245Z 2023-08-18T10:15:06.250Z {"identifier":"rosdok/id00004147","type":"local_id","additional":"","service":"MCRLocalID","created":"2023-02-09T10:34:50.770Z","registered":"2023-02-09T10:34:50.770Z"} editorMS {"identifier":"urn:nbn:de:gbv:28-rosdok_id00004147-3","type":"dnbUrn","additional":"","service":"RosDokURN","created":"2023-02-09T10:34:50.828Z","registered":"2023-02-10T20:20:33.003Z"} administratorfulltextfile/rosdok_disshab_0000002903/rosdok_derivate_0000204324/Baschung_Dissertation_2023.pdfDevelopment and application of affinity-mass spectrometry to identify protein-carbohydrate interactionsDevelopment and application of affinity-mass spectrometry to identify protein-carbohydrate interactionsgnd:1280533463orcid:0000-0003-2717-7706gnd:1014052165orcid:0000-0001-9190-482Xgnd:38329-6gnd:1029510660gnd:1280533463orcid:0000-0003-2717-7706gnd:1014052165orcid:0000-0001-9190-482Xgnd:38329-6gnd:1029510660rosdok_disshab_0000002903-d573179e54gnd:1280533463orcid:0000-0003-2717-7706Yannick BaschungYannick Baschungrosdok_disshab_0000002903-d573179e70gnd:1014052165orcid:0000-0001-9190-482XMichael GlockerMichael Glockerrosdok_disshab_0000002903-d573179e86Michael PryzbylskiMichael Pryzbylskirosdok_disshab_0000002903-d573179e98Christopher GernerChristopher Gernerrosdok_disshab_0000002903-d573179e109gnd:38329-6Universität RostockUniversität Rostockrosdok_disshab_0000002903-d573179e120gnd:1029510660Universitätsmedizin RostockUniversitätsmedizin RostockYannick BaschungMichael GlockerMichael PryzbylskiChristopher GernerUniversität RostockUniversitätsmedizin RostockYannick BaschungMichael GlockerMichael PryzbylskiChristopher GernerUniversität RostockUniversitätsmedizin RostockYannick BaschungRostockUniversität Rostockepub.dissertationhttp://purl.uni-rostock.de/rosdok/id00004147urn:nbn:de:gbv:28-rosdok_id00004147-310.18453/rosdok_id00004147Affinity mass spectrometry using selective and pressure-enhanced proteolytic excision and extraction combined with MALDI and ESI-MS has been applied to the identification of epitope binding sites of GalNac and blood group oligosaccharides in lectins. The epitope peptides identified comprise all essential amino acids involved in carbohydrate recognition, in complete agreement with available X-ray structures. Coupling of a specific peptide glycoprobe to the gold surface of a biosensor chip was successfully employed for identification of carbohydrate epitopes and affinity measurements.Die druckunterstützte proteolytische Exzision, kombiniert mit MALDI und ESI-MS, wurde zur Identifizierung der Epitop-Bindungsstellen von GalNac und Blutgruppen-Oligosacchariden in Lektinen eingesetzt. Die identifizierten Epitoppeptide umfassen alle wesentlichen Aminosäuren, die an der Kohlenhydraterkennung beteiligt sind, und stimmen vollständig mit den verfügbaren Röntgenstrukturen überein. Die Kopplung einer spezifischen Peptid-Glykoprobe an die Goldoberfläche eines Biosensorchips wurde erfolgreich für die Identifizierung von Kohlenhydrat-Epitopen und Affinitätsmessungen eingesetzt.20222022Michael O. Glocker (Universitätsmedizin Rostock) ; Michael Pryzbylski (Steinbeis Center for Biopolymer Analysis and Biomedical Mass Spectrometry) ; Christopher Gerner (Universität Wien)[{"name":"Glocker, Michael O.","affil":"Universitätsmedizin Rostock"},{"name":"Pryzbylski, Michael","affil":"Steinbeis Center for Biopolymer Analysis and Biomedical Mass Spectrometry"},{"name":"Gerner, Christopher","affil":"Universität Wien"}]vorgelegt von Yannick Baschung[xslt]Saxonrosdok/id00004147https://purl.uni-rostock.de/rosdok/id00004147183380375210.18453/rosdok_id00004147urn:nbn:de:gbv:28-rosdok_id00004147-3Yannick BaschungBaschung YannickDevelopment and application of affinity-mass spectrometry to identify protein-carbohydrate interactionsDissertationdoctoral thesisUniversität Rostock, 2022Affinity mass spectrometry using selective and pressure-enhanced proteolytic excision and extraction combined with MALDI and ESI-MS has been applied to the identification of epitope binding sites of GalNac and blood group oligosaccharides in lectins. The epitope peptides identified comprise all…Yannick BaschungDevelopment and application of affinity-mass spectrometry to identify protein-carbohydrate interactionsUniversitätsbibliothek Rostockhttp://purl.uni-rostock.de/rosdok/id00004147YannickBaschung1988 -VerfasserInaut12805334630000-0003-2717-7706MichaelGlocker1960 -AkademischeR BetreuerIndgs10140521650000-0001-9190-482XMichaelPryzbylskiAkademischeR BetreuerIndgsSteinbeis Center for Biopolymer Analysis and Biomedical Mass SpectrometryChristopherGernerAkademischeR BetreuerIndgsUniversität Wien38329-6Universität Rostock1419 -Grad-verleihende Institutiondgg1029510660Universitätsmedizin RostockGrad-verleihende Institutiondgg[purl]http://purl.uni-rostock.de/rosdok/id00004147[urn]urn:nbn:de:gbv:28-rosdok_id00004147-3[doi]10.18453/rosdok_id00004147open_access20222022epoch:21th_centuryrfc5646:enrfc5646:dedoctype:epub.dissertationaccesscondition:openaccessSDNB:540SDNB:610institution:unirostock.umrstate:published