mycoreobjectrosdok_disshab_0000003168rosdok_disshab_0000003168rosdokdisshabrosdok_derivate_00002222352024-07-02T22:00:02.794Z2024-07-01T14:12:19.807ZMCRJANITOReditorFGpublished1rosdok_derivate_0000222235truetruederivate_types:fulltextVolltextfulltextwf_edit_epub wf_register_epubstate:publishedstate:publishedveröffentlichtpublishedrosdok/id00004622189282163XOau2024-07-012024-07-01T14:34:54ZrdaConverted from PICA to MODS using Pica2MODS XSLT Transformer 2.10 [SCM: "f6c168af690edb7cb65ef34e4a2bf7f8714c5d38" "v2.10" "2024-03-28T14:43:08+0100"] with mode 'DEFAULT'.DissertationHochschulschriftLoss-Of HSPB8 leads to prolonged stress granules disassembly via impaired CASA-complex ultimately causing FUS-aggregationOur research sheds light on the collaborative functioning of various chaperone systems within the proteostasis network. Molecular chaperones, including HSP70, and HSP40, and co-chaperones like HSC70, HSP90, and CHIP, are vital in protein quality control and degradation. Dysregulation within these systems, observed in HSPB8 knockout neurons, indicates impaired mechanisms for maintaining cellular proteostasis. 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UniversitätsmedizinUniversitätsmedizinUni.Rostock.Fakultaet.MEDhttp://d-nb.info/gnd/1029510660licenseinfo:worklicenseinfo:workWerkworklicenseinfo:work.rightsreservedlicenseinfo:work.rightsreservedalle Rechte vorbehaltenall rights reserved/creativecommons/r/reserved/0.9/88x31.png[DE-28]Urheberrechtsschutz 1.0$gRights Statements$uhttp://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/http://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/http://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/licenseinfo:depositlicenseinfo:depositVeröffentlichungsgenehmigungpermission to storelicenseinfo:deposit.rightsgrantedlicenseinfo:deposit.rightsgrantedNutzungsrechte erteiltrights grantedlicenseinfo:metadatalicenseinfo:metadataLizenzen für Metadatenlicenseinfo:metadata.cc0licenseinfo:metadata.cc0Lizenz Metadaten: CC0license metadata: CC0/creativecommons/p/zero/1.0/88x31.pnghttps://creativecommons.org/publicdomain/zero/1.0/accesscondition:openaccessaccesscondition:openaccessfrei zugänglich (Open Access)open accesshttp://purl.org/coar/access_right/c_abf2OAfreeinfo:eu-repo/semantics/openAccess[DE-28]Open Access$gControlled Vocabulary for Access Rights$uhttp://purl.org/coar/access_right/c_abf2rfc5646:enrfc5646:enEnglischEnglishengengLoss-Of HSPB8 leads to prolonged stress granules disassembly via impaired CASA-complex ultimately causing FUS-aggregationLoss-Of HSPB8 leads to prolonged stress granules disassembly via impaired CASA-complex ultimately causing FUS-aggregationgnd:133455725Xgnd:132948664orcid:0000-0002-7364-7791gnd:121903524orcid:0000-0002-9783-8584gnd:138653801orcid:0000-0001-5043-9052gnd:38329-6gnd:1029510660gnd:133455725Xgnd:132948664orcid:0000-0002-7364-7791gnd:121903524orcid:0000-0002-9783-8584gnd:138653801orcid:0000-0001-5043-9052gnd:38329-6gnd:1029510660rosdok_disshab_0000003168-d404634e52gnd:133455725XKanza SaleemKanza Saleemrosdok_disshab_0000003168-d404634e66gnd:132948664orcid:0000-0002-7364-7791Andreas HermannAndreas Hermannrosdok_disshab_0000003168-d404634e83gnd:121903524orcid:0000-0002-9783-8584Susanne PetriSusanne Petrirosdok_disshab_0000003168-d404634e100gnd:138653801orcid:0000-0001-5043-9052Markus KippMarkus Kipprosdok_disshab_0000003168-d404634e118gnd:38329-6Universität RostockUniversität Rostockrosdok_disshab_0000003168-d404634e131gnd:1029510660Universitätsmedizin RostockUniversitätsmedizin RostockKanza SaleemAndreas HermannSusanne PetriMarkus KippUniversität RostockUniversitätsmedizin RostockKanza SaleemAndreas HermannSusanne PetriMarkus KippUniversität RostockUniversitätsmedizin RostockKanza SaleemRostockUniversität Rostockepub.dissertationhttps://purl.uni-rostock.de/rosdok/id00004622urn:nbn:de:gbv:28-rosdok_id00004622-910.18453/rosdok_id00004622Our research sheds light on the collaborative functioning of various chaperone systems within the proteostasis network. Molecular chaperones, including HSP70, and HSP40, and co-chaperones like HSC70, HSP90, and CHIP, are vital in protein quality control and degradation. Dysregulation within these systems, observed in HSPB8 knockout neurons, indicates impaired mechanisms for maintaining cellular proteostasis. This deficiency renders cells vulnerable to stress, resulting in detrimental effects on cellular survival.20232023Andreas Hermann (Universitätsmedizin Rostock) ; Susanne Petri (Klinik für Neurologie mit Klinischer Neurophysiologie) ; Markus Kipp (Universitätsmedizin Rostock)[{"name":"Hermann, Andreas","affil":"Universitätsmedizin Rostock"},{"name":"Petri, Susanne","affil":"Klinik für Neurologie mit Klinischer Neurophysiologie"},{"name":"Kipp, Markus","affil":"Universitätsmedizin Rostock"}]Dissertation, Universität Rostock, 2024Heat shock protein beta-8 chaperone-assisted selective autophagy fused in sarcomachaperone-assisted selective autophagy-complex fused in sarcoma-aggregationvorgelegt von Kanza Saleemepub.dissertation1 Saleem_Dissertation_2024.pdf 4299308 86415d5efdf196be7ea37212ccbd0944 rosdok/id00004622189282163XOau2024-07-012024-07-01T14:34:54ZrdaConverted from PICA to MODS using Pica2MODS XSLT Transformer 2.10 [SCM: "f6c168af690edb7cb65ef34e4a2bf7f8714c5d38" "v2.10" "2024-03-28T14:43:08+0100"] with mode 'DEFAULT'.DissertationHochschulschriftLoss-Of HSPB8 leads to prolonged stress granules disassembly via impaired CASA-complex ultimately causing FUS-aggregationOur research sheds light on the collaborative functioning of various chaperone systems within the proteostasis network. 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