Strukturelle und funktionelle Charakterisierung essenzieller Faktoren für die Initiation der Translation im Endometrium des Schweins

Kati Reinke

doi:10.18453/rosdok_id00000958

Kati Reinke

Strukturelle und funktionelle Charakterisierung essenzieller Faktoren für die Initiation der Translation im Endometrium des Schweins

Universität Rostock, 2011

https://doi.org/10.18453/rosdok_id00000958

Abstract: Mit Beginn der Trächtigkeit tritt im Endometrium des Schweins eine neue 23 kDa-Variante des eIF4E auf. Gleichzeitig wird das eIF4E-Repressorprotein 4E-BP1 hypophosphoryliert. Der 23 kDa-eIF4E-Variante fehlen die Aminosäuren 1-21 am N-Terminus. Sie entsteht proteolytisch durch eine Ca-abhängige Protease. Die neue Variante kann mit der Cap-Struktur der mRNA interagieren, aber nur sehr schwach mit 4E-BP1. Möglicherweise kann die 23 kDa-Variante die Repression durch 4E-BP1 überwinden und die Translation spezifischer Proteine aufrechterhalten werden.

Dissertation Freier Zugang

Titel:

Strukturelle und funktionelle Charakterisierung essenzieller Faktoren für die Initiation der Translation im Endometrium des Schweins

Beteiligte Personen:

Kati Reinke[VerfasserIn]
	101841634X
Klaus-Peter Brüssow , Prof. Dr.[AkademischeR BetreuerIn]
Birgit Piechulla , Prof. Dr.[AkademischeR BetreuerIn]

Beteiligte Körperschaften:

Universität Rostock, Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät[Grad-verleihende Institution]
	2147083-2

Zusammenfassung:

Mit Beginn der Trächtigkeit tritt im Endometrium des Schweins eine neue 23 kDa-Variante des eIF4E auf. Gleichzeitig wird das eIF4E-Repressorprotein 4E-BP1 hypophosphoryliert. Der 23 kDa-eIF4E-Variante fehlen die Aminosäuren 1-21 am N-Terminus. Sie entsteht proteolytisch durch eine Ca-abhängige Protease. Die neue Variante kann mit der Cap-Struktur der mRNA interagieren, aber nur sehr schwach mit 4E-BP1. Möglicherweise kann die 23 kDa-Variante die Repression durch 4E-BP1 überwinden und die Translation spezifischer Proteine aufrechterhalten werden. [Deutsch]

At the onset of pregnancy a new variant of the eIF4E occurs in the endometrium. With a molecular mass about 23 kDa. At the same time the eIF4E repressor protein is hypophosphorylated. The 23 kDa variant lacks the amino acids 1-21 at the N-terminus. It is formed by cleaving of a Ca-dependent protease. This new variant is able to interact well with die Cap-structure of the mRNA, but poorly with the 4E-BP1. It is likely that the small sized variant might overcome translational repression caused by eIF4E-BP1 at the time of implantation to maintain translation of specific proteins. [Englisch]

Dokumenttyp:

Dissertation

Einrichtung:

Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät

Sprache:

Deutsch

Sachgruppe der DNB:

570 Biowissenschaften, Biologie

Veröffentlichung /
Entstehung:

Rostock

Rostock: Universität Rostock

2011