Eine Struktur- und Funktionsanalyse der floralen Salizylsäure-Carboxyl-Methyltransferase aus Hoya carnosa R. Br.

Diana Rohrbeck

doi:10.18453/rosdok_id00001382

Diana Rohrbeck

Eine Struktur- und Funktionsanalyse der floralen Salizylsäure-Carboxyl-Methyltransferase aus Hoya carnosa R. Br.

Universität Rostock, 2014

https://doi.org/10.18453/rosdok_id00001382

Abstract: Innerhalb der floralen Hoya carnosa S-Adenosyl-L-Methionin Salizylsäure-Carboxyl-Methyltransferasen wurde die Bedeutung einzelner Aminosäuren des aktiven Zentrums untersucht. Ein besonderes Augenmerk lag dabei auf der Substratspezifität und der Größe des Substratspektrums. Von primärer Bedeutung für die Unterscheidung der Hauptsubstrate Salizyl- und Benzoesäure waren ein Methionin bzw. Histidin an der Position 156 im Enzym. Die M156H-Mutante zeigte Eigenschaften einer Benzoesäure/Salizylsäure-MT, wobei erst die zusätzliche L216M-Mutation zur bevorzugten Umsetzung von Benzoesäure führte.

Dissertation Freier Zugang

Titel:

Eine Struktur- und Funktionsanalyse der floralen Salizylsäure-Carboxyl-Methyltransferase aus Hoya carnosa R. Br.

Beteiligte Personen:

Diana Rohrbeck[VerfasserIn]
	13232329X
Birgit Piechulla , Prof. Dr.[AkademischeR BetreuerIn]
	131807838
	Universität Rostock, Institut für Biowissenschften, Lehrstuhl für Biochemie
Birgit Dräger , Prof. Dr.[AkademischeR BetreuerIn]
	Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg, Institut für Pharmazie, Abteilung Biogene Arzneistoffe

Beteiligte Körperschaften:

Universität Rostock, Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät[Grad-verleihende Institution]
	2147083-2

Zusammenfassung:

Innerhalb der floralen Hoya carnosa S-Adenosyl-L-Methionin Salizylsäure-Carboxyl-Methyltransferasen wurde die Bedeutung einzelner Aminosäuren des aktiven Zentrums untersucht. Ein besonderes Augenmerk lag dabei auf der Substratspezifität und der Größe des Substratspektrums. Von primärer Bedeutung für die Unterscheidung der Hauptsubstrate Salizyl- und Benzoesäure waren ein Methionin bzw. Histidin an der Position 156 im Enzym. Die M156H-Mutante zeigte Eigenschaften einer Benzoesäure/Salizylsäure-MT, wobei erst die zusätzliche L216M-Mutation zur bevorzugten Umsetzung von Benzoesäure führte. [Deutsch]

Dokumenttyp:

Dissertation

Einrichtung:

Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät

Sprache:

Deutsch

Sachgruppe der DNB:

570 Biowissenschaften, Biologie

Veröffentlichung /
Entstehung:

Rostock: Universität Rostock

2014

Identifikatoren: